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3.3.1. L’hélice alpha est une structure enroulée stabilisée par des liaisons hydrogène intra-chaîne
En évaluant les structures potentielles, Pauling et Corey ont considéré quelles conformations des peptides étaient stériquement autorisées et lesquelles exploitaient le plus complètement la capacité de liaison hydrogène des groupes NH et CO du squelette. La première des structures qu’ils ont proposées, l’hélice α, est une structure en forme de tige (figure 3.29). Un squelette étroitement enroulé forme la partie interne de la tige et les chaînes latérales s’étendent vers l’extérieur en un réseau hélicoïdal. L’hélice α est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupes NH et CO de la chaîne principale. En particulier, le groupe CO de chaque acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe NH de l’acide aminé qui est situé quatre résidus plus loin dans la séquence (figure 3.30). Ainsi, à l’exception des acides aminés situés près des extrémités d’une hélice α, tous les groupes CO et NH de la chaîne principale sont liés par une liaison hydrogène. Chaque résidu est relié au suivant par une élévation de 1,5 Å le long de l’axe de l’hélice et une rotation de 100 degrés, ce qui donne 3,6 résidus d’acides aminés par tour d’hélice. Ainsi, les acides aminés espacés de trois et quatre dans la séquence sont spatialement assez proches les uns des autres dans une hélice α. En revanche, les acides aminés distants de deux dans la séquence sont situés sur des côtés opposés de l’hélice et ont donc peu de chances d’entrer en contact. Le pas de l’hélice α, qui est égal au produit de la translation (1,5 Å) et du nombre de résidus par tour (3,6), est de 5,4 Å. Le sens de la vis d’une hélice peut être à droite (sens des aiguilles d’une montre) ou à gauche (sens inverse des aiguilles d’une montre). Le diagramme de Ramachandran révèle que les hélices droites et gauches font partie des conformations autorisées (figure 3.31). Cependant, les hélices droites sont énergétiquement plus favorables car il y a moins de conflit stérique entre les chaînes latérales et le squelette. Essentiellement, toutes les hélices α trouvées dans les protéines sont droites. Dans les diagrammes schématiques des protéines, les hélices α sont représentées comme des rubans ou des tiges torsadées (figure 3.32).
Sens de la vis-
Décrit la direction dans laquelle une structure hélicoïdale tourne par rapport à son axe. Si, vue dans l’axe d’une hélice, la chaîne tourne dans le sens des aiguilles d’une montre, elle a un sens de vis à droite. Si la rotation se fait dans le sens inverse des aiguilles d’une montre, le sens de vis est à gauche.
Figure 3.29
Structure de l’hélice α. (A) Une représentation en ruban avec les atomes de carbone α et les chaînes latérales (en vert) indiqués. (B) Une vue latérale d’une version en boule et bâton représente les liaisons hydrogène (lignes pointillées) entre les groupes NH et CO. (C) Une vue de bout montre (suite…)
Figure 3.30
Schéma de liaison hydrogène pour une hélice α. Dans l’hélice α, le groupe CO du résidu n forme une liaison hydrogène avec le groupe NH du résidu n+ 4.
Figure 3.31
Diagramme de Ramachandran pour les hélices. Les hélices droites et gauches se trouvent toutes deux dans des régions de conformations autorisées dans le diagramme de Ramachandran. Cependant, essentiellement toutes les hélices α des protéines sont droitières.
Figure 3.32
Vues schématiques d’hélices α. (A) Un modèle à bille et bâton. (B) Une représentation en forme de ruban. (C) Une représentation cylindrique.
Pauling et Corey ont prédit la structure de l’hélice α 6 ans avant qu’elle ne soit réellement vue dans la reconstruction par rayons X de la structure de la myoglobine. L’élucidation de la structure de l’hélice α est un point de repère en biochimie, car elle a démontré que la conformation d’une chaîne polypeptidique peut être prédite si les propriétés de ses composants sont connues de manière rigoureuse et précise.
Le contenu α-hélice des protéines varie largement, de presque nul à presque 100%. Par exemple, environ 75 % des résidus de la ferritine, une protéine qui aide à stocker le fer, sont en hélices α (figure 3.33). Les hélices α simples font généralement moins de 45 Å de long. Cependant, deux hélices α ou plus peuvent s’entrelacer pour former une structure très stable, qui peut avoir une longueur de 1000 Å (100 nm, ou 0,1 μm) ou plus (figure 3.34). On trouve de tels câbles hélicoïdaux α dans la myosine et la tropomyosine des muscles, dans la fibrine des caillots sanguins et dans la kératine des cheveux. Les câbles hélicoïdaux de ces protéines jouent un rôle mécanique en formant des faisceaux de fibres rigides, comme dans les piquants de porc-épic. Le cytosquelette (échafaudage interne) des cellules est riche en filaments dits intermédiaires, qui sont également des bobines α hélicoïdales à deux brins. De nombreuses protéines qui enjambent les membranes biologiques contiennent également des hélices α.
Figure 3.33
Une protéine largement en hélices α. 
La ferritine, une protéine de stockage du fer, est construite à partir d’un faisceau d’hélices α.
Figure 3.34
Une bobine hélicoïdale α. Les deux hélices s’enroulent l’une autour de l’autre pour former une superhélice. On trouve de telles structures dans de nombreuses protéines, notamment la kératine des cheveux, les piquants, les griffes et les cornes.