Dénaturation
n…, diˈneɪ tʃəræʃən
Processus dans lequel une molécule se dénature à la suite d’une exposition à un agent dénaturant
Table des matières
Définition de la dénaturation
En biochimie, la dénaturation est définie comme un processus dans lequel une structure moléculaire dévie de son état d’origine lorsqu’elle est exposée à un agent dénaturant. En biologie, les exemples de biomolécules qui se dénaturent sont les protéines et les acides nucléiques (par exemple l’ADN). Une protéine dénaturée, par exemple, désigne une protéine dont la structure tridimensionnelle (3D) est perturbée en raison de son exposition à certains facteurs chimiques ou physiques (appelés dénaturants). Les dénaturants peuvent se présenter sous la forme de chaleur, de rayonnement, d’acide, de solvants, etc. Lorsqu’une protéine est exposée à un dénaturant, sa structure est altérée, ce qui entraîne la perte de son activité et de sa fonction biologiques innées. Outre les protéines, les acides nucléiques, comme l’ADN, peuvent également être dénaturés. L’exposition de l’ADN à la chaleur, par exemple, peut entraîner une modification de sa structure 3D. De l’état initial à double brin, il peut se transformer en une molécule à simple brin en raison de la dissociation des deux brins par la chaleur.
Dans l’industrie alimentaire, la dénaturation est définie comme le processus consistant à rendre un aliment ou une boisson (ex. l’alcool) impropre à la consommation humaine par l’altération délibérée d’un aliment ou d’une boisson, par exemple par l’ajout d’une substance nocive.
Étymologie
Le terme dénaturation est une combinaison de « dénature » et du suffixe – « ion ». Le mot dénaturation vient du français « dénaturer », qui, à son tour, vient du latin « dis »-, signifiant « à part », et « nātūra », pour « nature ».
Types de dénaturation
Les types de dénaturation peuvent être basés sur la cause : (1) biologiquement induite ou (2) non biologiquement induite.
Dénaturation d’origine biologique-induite biologiquement
C’est une forme de dénaturation qui se produit dans les systèmes biologiques. Cela inclut les processus biologiquement importants de l’ADN, tels que la réplication de l’ADN, la transcription, la réparation de l’ADN. Dans ces processus, l’ADN double brin se déroule et les deux brins se séparent partiellement en formant ce qu’on appelle la « bulle ». Dans la transcription, par exemple, une partie de l’ADN se déroule et forme une bulle de transcription à partir de laquelle un site dans la bulle sert de site d’accueil pour l’ARN polymérase. (Réf.1)
Dénaturation non biologiquement induite
La dénaturation non biologiquement induite implique un processus qui n’est pas de nature biologique mais qui est causé par d’autres moyens externes, qui peuvent être chimiques ou physiques. Les produits chimiques, tels que les métaux lourds et les métalloïdes, peuvent perturber les structures biomoléculaires. Ils provoquent la dénaturation des protéines de différentes manières. Par exemple, les protéines sont dénaturées lorsque ces produits chimiques réagissent par leurs groupes latéraux fonctionnels ou lorsqu’ils oxydent les chaînes latérales des acides aminés. Ils peuvent également avoir tendance à disloquer les ions métalliques dans les métalloprotéines. (Réf.2) En plus de perturber directement la structure des protéines, les produits chimiques (acides ou bases) peuvent également induire une dénaturation par des modifications du pH. Les acides qui font chuter le pH physiologique à 5 ou moins peuvent conduire à ce que l’on appelle le dépliement des protéines induit par les acides ; les bases qui font monter le pH à 10 ou plus peuvent éventuellement conduire au dépliement des protéines induit par les bases. (Réf.3) En ce qui concerne les facteurs physiques, le stress environnemental qui peut provoquer la dénaturation des protéines et des acides nucléiques comprend les températures extrêmes, les radiations, la salinité, la pression et les molécules électronégatives de l’atmosphère (par exemple, l’azote et l’oxygène). l’azote et l’oxygène) ; elles peuvent briser les liaisons hydrogène dans une biomolécule.
Effets de la dénaturation dans les biomolécules
La dénaturation fait dévier une biomolécule, telle qu’un acide nucléique ou une protéine, de son état structurel initial. Cela signifie que la séquence des unités monomères composant la molécule peut rester la même. Ce qui est perturbé après une dénaturation, c’est la structure 3D originale de la biomolécule. Par exemple, les enzymes (protéines catalytiques) se déplient et perdent leur site actif lorsqu’elles sont traitées avec des agents dénaturants (acides ou bases forts, chaleur, solvants et sels, par exemple). Les liaisons peptidiques entre les acides aminés d’une séquence ne sont pas aussi sensibles à la dénaturation que les liaisons hydrogène. Ainsi, ce que la dénaturation perturbe, c’est le repliement structurel des enzymes dénaturées. La perturbation du repliement structurel signifie que leur forme 3D est endommagée et que leur fonction de catalyseur des réactions biologiques est perdue. Comment ? L’une des étapes post-traductionnelles de la synthèse des protéines est la maturation des protéines. La protéine nouvellement synthétisée apparaît comme un polymère linéaire d’acides aminés. Ensuite, elle se plie en conséquence pour devenir une molécule en 3D. La forme 3D est obtenue par la formation de liaisons hydrogène au sein de sa structure. Le résultat final est une protéine mature avec une forme distinctive et un « site actif » auquel des substrats spécifiques peuvent se lier. Cependant, lorsqu’une protéine est exposée à un dénaturant, les liaisons hydrogène qui contribuent à former la structure 3D de la protéine sont rompues. Il en résulte une perturbation de la structure de la protéine. Le « site actif » est également perdu. Ainsi, les substrats qui pouvaient à l’origine se lier au site actif de l’enzyme ne pourront plus s’y lier après dénaturation. Par conséquent, le processus biochimique qui est déclenché par la liaison de l’enzyme et du substrat sera également perturbé. Cela explique comment des conditions extrêmes, telles que l’exposition à des radiations prolongées, à la chaleur et à des produits chimiques puissants, peuvent être mortelles pour les organismes. Ces agents dénaturants peuvent briser les liaisons hydrogène qui contribuent à former la configuration 3D de ces biomolécules. Apparemment, les liaisons hydrogène sont un type de liaison chimique faible ; elles se brisent facilement en cas d’exposition à la chaleur, aux rayonnements et à d’autres facteurs de stress.
La présence de protéines dénaturées ou d’acides nucléiques dénaturés implique une perturbation potentielle de l’activité cellulaire. Si la cellule ne parvient pas à corriger cette perturbation, elle risque, alors, une mort cellulaire précoce. Les protéines peuvent retrouver leur état actif naturel si l’agent dénaturant est retiré. Toutefois, dans certains cas, le processus est irréversible. Les protéines doivent être correctement repliées pour devenir fonctionnelles. Les acides nucléiques, quant à eux, doivent conserver une stabilité structurelle afin de minimiser le risque potentiel de mutation. Dans le cas contraire, l’organisme risque de développer une maladie. La dénaturation et l’agrégation des protéines expliquent la cécité, la maladie d’Alzheimer et de nombreuses autres maladies neurodégénératives. (Réf.4)
La dénaturation qui implique un changement de structure chimique n’est pas applicable pour expliquer la dénaturation de l’alcool dans l’industrie alimentaire. Il s’agit d’un aspect différent. La dénaturation à cet égard n’implique pas un changement de structure mais simplement l’ajout d’une substance nocive à un aliment ou une boisson. La structure chimique de l’alcool dénaturé, par exemple, n’est pas modifiée ; cela signifie simplement qu’il contient des additifs qui le rendent désagréable pour les humains.
Fonctions de la dénaturation
Au niveau cellulaire, la dénaturation est une étape cruciale, notamment dans de nombreux processus liés à l’ADN (comme décrit ci-dessus). Elle » ouvre » partiellement l’ADN et permet à la réplication ou à la transcription de se poursuivre. Sinon, les brins d’ADN risquent de ne pas être copiés en vue de la mitose ou de la création d’un transcrit d’ARNm pour la traduction des protéines. Au niveau du système biologique, la dénaturation est utilisée par l’organisme pour tuer les agents pathogènes. Il le fait par la régulation du pH et les sécrétions biochimiques. La dénaturation est également importante pendant la digestion des aliments. Les protéines des aliments sont dénaturées par l’action des enzymes digestives libérées.
Dans le domaine médical, le même principe est appliqué lors de l’utilisation d’un mécanisme de dénaturation pour tuer les bactéries, les virus et les autres cellules à l’origine de maladies. En laboratoire et en recherche, la dénaturation est un processus privilégié dans une réaction en chaîne par polymérase, une technique utilisée pour produire rapidement plusieurs copies in vitro d’ADN.
Termes associés
- Test de dénaturation alcaline
Voir aussi
- Protéine
- Acide nucléique
- Transcription (biologie) | Articles de biologie, Tutoriels & Dictionnaire en ligne. (2019). Récupéré sur le site Articles de biologie, Didacticiels & Dictionnaire en ligne : https://www.biologyonline.com/dictionary/transcription-biology/
- Tamás, M. J., Sharma, S. K., Ibstedt, S., Jacobson, T., & Christen, P. (2014-03-04). « Les métaux lourds et les métalloïdes comme cause de mauvais repliement et d’agrégation des protéines ». Biomolecules. 4 (1) : 252-267.
- Konermann, L. (2012-05-15). Déploiement des protéines et dénaturants. eLS. Chichester, UK : John Wiley & Sons, Ltd.
- Meredith, S. C. (2005). Dénaturation et agrégation des protéines : Réponses cellulaires aux protéines dénaturées et agrégées. Annales de l’Académie des sciences de New York, 1066, 181-221. https://doi.org/10.1196/annals.1363.030