Denaturazione

n, diˈneɪ tʃəræʃən
Un processo in cui una molecola si denatura in seguito all’esposizione ad un agente denaturante

Definizione di denaturazione

In biochimica, la denaturazione è definita come un processo in cui una struttura molecolare devia dal suo stato originale quando esposta ad un agente denaturante. In biologia, esempi di biomolecole che si denaturano sono le proteine e gli acidi nucleici (per esempio il DNA). Una proteina denaturata, per esempio, è una proteina la cui struttura tridimensionale (3D) è interrotta a causa dell’esposizione a certi fattori chimici o fisici (chiamati denaturanti). I denaturanti possono essere sotto forma di calore, radiazioni, acido, solventi, ecc. Quando una proteina è esposta a un denaturante, la sua struttura viene alterata con conseguente perdita della sua innata attività e funzione biologica. Oltre alle proteine, anche l’acido nucleico, come il DNA, potrebbe essere denaturato. L’esposizione del DNA al calore, per esempio, potrebbe causare il cambiamento della sua struttura 3D. Dallo stato originale a doppio filamento, potrebbe trasformarsi in una molecola a filamento singolo a causa della dissociazione dei due filamenti per effetto del riscaldamento.

Nell’industria alimentare, la denaturazione è definita come il processo che rende un cibo o una bevanda (ad es. alcol) inadatto al consumo umano attraverso l’adulterazione deliberata di alimenti o bevande, ad esempio con l’aggiunta di una sostanza nociva.

Etimologia

Il termine denaturazione è una combinazione di “denaturazione” e suffisso – “ione”. La parola denaturazione deriva dal francese “dénaturer”, che, a sua volta, deriva dal latino “dis”-, che significa “a parte”, e “nātūra”, per “natura”.

Tipi di denaturazione

I tipi di denaturazione possono essere basati sulla causa: (1) biologicamente indotta o (2) non biologicamente indotta.

Denaturazione biologicamenteindotta biologicamente

Questa è una forma di denaturazione che si verifica nei sistemi biologici. Questo include i processi biologicamente importanti del DNA, come la replicazione del DNA, la trascrizione, la riparazione del DNA. In questi processi, il DNA a doppio filamento si srotola e i due filamenti si separano parzialmente formando la cosiddetta “bolla”. Nella trascrizione, per esempio, una parte del DNA si srotola e forma una bolla di trascrizione da dove un sito nella bolla serve come sito di aggancio per la RNA polimerasi. (Rif.1)

Denaturazione non indotta biologicamente

La denaturazione non indotta biologicamente comporta un processo che non è di natura biologica ma è causato da altri mezzi esterni, che possono essere chimici o fisici. I prodotti chimici, come i metalli pesanti e i metalloidi possono interrompere le strutture biomolecolari. Essi causano la denaturazione delle proteine in modi diversi. Per esempio, le proteine sono denaturate quando queste sostanze chimiche reagiscono attraverso i loro gruppi laterali funzionali o quando ossidano le catene laterali degli aminoacidi. Possono anche tendere a dislocare gli ioni metallici nelle metalloproteine. (Rif.2) Oltre a sconvolgere direttamente la struttura delle proteine, le sostanze chimiche (acidi o basi) possono anche indurre la denaturazione attraverso cambiamenti del pH. Gli acidi che fanno scendere il pH fisiologico a 5 o più in basso possono portare al cosiddetto unfolding proteico indotto dagli acidi; le basi che fanno salire il pH a 10 o più in alto possono eventualmente portare allo unfolding proteico indotto dalle basi. (Rif. 3) Per quanto riguarda i fattori fisici, gli stress ambientali che possono causare la denaturazione delle proteine e degli acidi nucleici includono temperature estreme, radiazioni, salinità, pressione e molecole elettronegative nell’atmosfera (ad es. azoto e ossigeno); esse possono rompere i legami idrogeno in una biomolecola.

Effetti della denaturazione nelle biomolecole

La denaturazione fa sì che una biomolecola, come un acido nucleico o una proteina, si discosti dal suo stato strutturale originale. Ciò significa che la sequenza delle unità monomeriche che compongono la molecola può rimanere la stessa. Ciò che viene interrotto in seguito alla denaturazione è la struttura 3D originale della biomolecola. Per esempio, gli enzimi (proteine catalitiche) si dispiegano e perdono il loro sito attivo quando vengono trattati con agenti denaturanti (per esempio acidi o basi forti, calore, solventi e sali). I legami peptidici tra gli amminoacidi di una sequenza non sono così suscettibili alla denaturazione come i legami idrogeno. Quindi, ciò che la denaturazione interrompe è il ripiegamento strutturale degli enzimi denaturati. L’interruzione del ripiegamento strutturale significa che la loro forma 3D è danneggiata e la loro funzione come catalizzatori di reazioni biologiche è persa. Come? Uno dei passi post-traslazionali della sintesi proteica è la maturazione delle proteine. La proteina appena sintetizzata appare come un polimero lineare di aminoacidi. Poi, si ripiega di conseguenza per diventare una molecola 3D. La forma 3D si ottiene formando legami idrogeno all’interno della sua struttura. Il risultato finale è una proteina matura con una forma particolare e un “sito attivo” attraverso il quale possono legarsi substrati specifici. Tuttavia, quando una proteina è esposta a un denaturante, i legami idrogeno che aiutano a formare la struttura 3D della proteina vengono rotti. Questo provoca la rottura della struttura della proteina. Anche il “sito attivo” viene perso. Così, i substrati che originariamente possono legarsi al sito attivo dell’enzima non saranno più in grado di legarsi ad esso dopo la denaturazione. Di conseguenza, anche il processo biochimico che è istigato dal legame tra l’enzima e il substrato sarà interrotto. Questo spiega come condizioni estreme, come l’esposizione a radiazioni prolungate, calore e forti agenti chimici possano essere letali per gli organismi. Questi agenti denaturanti possono rompere i legami idrogeno che aiutano a formare la configurazione 3D di queste biomolecole. Apparentemente, i legami a idrogeno sono un tipo debole di legame chimico; si rompono facilmente con l’esposizione al calore, alle radiazioni e ad altri fattori di stress.

La presenza di proteine denaturate o di acidi nucleici denaturati implica una potenziale interruzione dell’attività cellulare. Se la cellula non riesce a correggere il disturbo, è a rischio di morte cellulare precoce. Le proteine possono riacquistare il loro stato attivo naturale se l’agente denaturante viene rimosso. Tuttavia, ci sono casi in cui il processo è irreversibile. Le proteine devono essere piegate correttamente per diventare funzionali. Gli acidi nucleici, a loro volta, devono mantenere la stabilità strutturale per minimizzare il rischio potenziale di mutazione. Altrimenti, il corpo potrebbe essere a rischio di sviluppare una malattia. La denaturazione e l’aggregazione delle proteine sono responsabili della cecità, del morbo di Alzheimer e di molte altre malattie neurodegenerative. (Rif.4)

La denaturazione che comporta un cambiamento della struttura chimica non è applicabile per spiegare la denaturazione dell’alcol nell’industria alimentare. Si tratta di un aspetto diverso. La denaturazione in questo senso non comporta un cambiamento di struttura, ma semplicemente l’aggiunta di una sostanza nociva a un cibo o a una bevanda. La struttura chimica dell’alcool denaturato, per esempio, non è alterata; piuttosto, significa solo che ha additivi che lo rendono sgradevole per l’uomo.

Funzioni della denaturazione

A livello cellulare, la denaturazione è un passo fondamentale, in particolare in molti processi del DNA (come descritto sopra). Essa “apre” parzialmente il DNA e permette alla replicazione o alla trascrizione di procedere. Altrimenti, i filamenti di DNA non possono essere copiati in preparazione della mitosi o nella creazione di un trascritto di mRNA per la traduzione delle proteine. A livello del sistema biologico, la denaturazione è usata dal corpo per uccidere gli agenti patogeni. Lo fa attraverso la regolazione del pH e le secrezioni biochimiche. La denaturazione è importante anche durante la digestione degli alimenti. Le proteine nel cibo sono denaturate dall’azione degli enzimi digestivi rilasciati.

In campo medico, lo stesso principio è applicato quando si usa un meccanismo di denaturazione per uccidere batteri, virus e altre cellule che causano malattie. In laboratorio e nella ricerca, la denaturazione è un processo favorito nella reazione a catena della polimerasi, una tecnica usata per produrre rapidamente diverse copie di DNA in vitro.

Termini correlati

• Test di denaturazione alcalina

Vedi anche

• Proteina
• Acido nucleico

1. Trascrizione (biologia) | Articoli di biologia, Tutorial & Dizionario Online. (2019). Recuperato da Articoli di biologia, Tutorial & Dizionario Online sito web: https://www.biologyonline.com/dictionary/transcription-biology/
2. Tamás, M. J., Sharma, S. K., Ibstedt, S., Jacobson, T., & Christen, P. (2014-03-04). “Metalli pesanti e metalli come causa di Misfolding e aggregazione delle proteine”. Biomolecole. 4 (1): 252-267.
3. Konermann, L. (2012-05-15). Unfolding delle proteine e denaturanti. eLS. Chichester, UK: John Wiley & Sons, Ltd.
4. Meredith, S. C. (2005). Denaturazione e aggregazione delle proteine: Risposte cellulari alle proteine denaturate e aggregate. Annali dell’Accademia delle Scienze di New York, 1066, 181-221. https://doi.org/10.1196/annals.1363.030