Denaturação

Definição de desnaturação

Na bioquímica, a desnaturação é definida como um processo em que uma estrutura molecular se desvia do seu estado original quando exposta a um agente desnaturante. Em biologia, exemplos de biomoléculas que desnaturam são proteínas e ácidos nucleicos (por exemplo, ADN). Uma proteína desnaturada, por exemplo, significa uma proteína cuja estrutura tridimensional (3D) é perturbada devido à exposição a certos factores químicos ou físicos (denominados desnaturantes). Os desnaturantes podem apresentar-se sob a forma de calor, radiação, ácido, solventes, etc. Quando uma proteína é exposta a um desnaturante, a sua estrutura é alterada resultando na perda da sua actividade e função biológica inata. Para além da proteína, o ácido nucleico, como o ADN, também pode ser desnaturado. Expor o ADN ao calor, por exemplo, poderia causar a alteração da sua estrutura 3D. A partir do estado original de dupla cadeia, pode transformar-se numa molécula de cadeia única devido à dissociação das duas cadeias por aquecimento.

Na indústria alimentar, a desnaturação é definida como o processo de fabrico de alimentos ou bebidas (por exemplo álcool) impróprio para consumo humano pela adulteração deliberada de alimentos ou bebidas, por exemplo, pela adição de uma substância nociva.

Etimologia

O termo desnaturação é uma combinação de “desnaturação” e sufixo – “ião”. A palavra desnaturação veio do francês “dénaturer”, que, por sua vez, veio do latim “dis”-, que significa “apart”, e “nātūra”, para “nature”.

Tipos de desnaturação

Tipos de desnaturação podem ser baseados na causa: (1) induzida biologicamente ou (2) não induzida biologicamente.

Biologicamente…desnaturação induzida

Esta é uma forma de desnaturação que ocorre em sistemas biológicos. Isto inclui os processos de DNA biologicamente importantes, tais como replicação de DNA, transcrição, reparação de DNA. Nestes processos, o ADN de dupla cadeia desenrola-se e as duas vertentes tornam-se parcialmente separadas formando a chamada “bolha”. Na transcrição, por exemplo, parte do ADN desenrola-se e forma uma bolha de transcrição de onde um local na bolha serve como local de ancoragem para a polimerase do ARN. (Ref.1)

Desnaturação não induzida biologicamente

Desnaturação não induzida biologicamente implica um processo que não é biológico por natureza, mas é causado por outros meios externos, que podem ser químicos ou físicos. Os produtos químicos, tais como metais pesados e metalóides, podem perturbar estruturas biomoleculares. Provocam a desnaturação proteica de diferentes formas. Por exemplo, as proteínas são desnaturadas quando estes químicos reagem através dos seus grupos laterais funcionais ou quando oxidam as cadeias laterais de aminoácidos. Podem também ter tendência a deslocar iões metálicos em metaloproteínas. (Ref.2) Para além de perturbarem directamente a estrutura proteica, os produtos químicos (ácidos ou bases) podem também induzir a desnaturação por alterações no pH. Os ácidos que causam a queda do pH fisiológico para 5 ou inferior podem levar ao chamado desdobramento da proteína induzida por ácidos; as bases que causam o aumento do pH para 10 ou superior podem possivelmente levar ao desdobramento da proteína induzida por bases. (Ref.3) Quanto a factores físicos, o stress ambiental que pode causar desnaturação de proteínas e ácidos nucleicos inclui temperatura extrema, radiação, salinidade, pressão, e moléculas electronegativas na atmosfera (por exemplo nitrogénio e oxigénio); podem quebrar as ligações de hidrogénio numa biomolécula.

Efeitos da desnaturação em biomoléculas

Denaturação provoca o desvio de uma biomolécula, tal como um ácido nucleico ou uma proteína, do seu estado estrutural original. Isto significa que a sequência das unidades monoméricas que compõem a molécula pode permanecer a mesma. O que é perturbado após a desnaturação é a estrutura 3D original da biomolécula. Por exemplo, as enzimas (proteínas catalíticas) irão desdobrar-se e perder o seu local activo quando tratadas com agentes desnaturantes (por exemplo, ácidos ou bases fortes, calor, solventes, e sais). As ligações de peptídeos entre os aminoácidos numa sequência não são tão susceptíveis à desnaturação como as ligações de hidrogénio. Assim, o que perturba a desnaturação é a dobragem estrutural das enzimas desnaturadas. A perturbação da dobragem estrutural significa que a sua forma 3D é danificada e a sua função como catalisadores de reacções biológicas é perdida. Como? Uma das etapas pós-traducionais da síntese proteica é a maturação da proteína. A proteína recém-sintetizada irá aparecer como um polímero linear de aminoácidos. Depois, ela dobra-se em conformidade para se tornar uma molécula 3D. A forma 3D é obtida através da formação de ligações de hidrogénio dentro da sua estrutura. O resultado final é uma proteína madura com uma forma distinta e um “local activo” através do qual substratos específicos se podem ligar. No entanto, quando uma proteína é exposta a um desnaturante, as ligações de hidrogénio que ajudam a formar a estrutura 3D da proteína são quebradas. Isto resulta na ruptura da estrutura da proteína. O “sítio activo” é também perdido. Assim, os substratos que originalmente se podem ligar ao sítio activo da enzima já não serão capazes de se ligar a ela após a desnaturação. Como resultado, o processo bioquímico que é instigado pela ligação da enzima e do substrato também será perturbado. Isto explica como condições extremas, tais como exposição a radiação prolongada, calor e produtos químicos fortes podem ser letais para os organismos. Estes agentes desnaturantes podem quebrar as ligações de hidrogénio que ajudam a formar a configuração 3D destas biomoléculas. Aparentemente, as ligações de hidrogénio são um tipo fraco de ligação química; quebram-se facilmente pela exposição ao calor, radiação, e outros factores de stress.

A presença de proteínas desnaturadas ou ácidos nucleicos desnaturados implica uma potencial perturbação na actividade celular. Se a célula não conseguir corrigir a perturbação que está, então, em risco de morte precoce da célula. As proteínas podem recuperar o seu estado activo natural se o agente desnaturalizador for removido. No entanto, há casos em que o processo é irreversível. As proteínas têm de ser devidamente dobradas a fim de se tornarem funcionais. Os ácidos nucleicos, por sua vez, têm de manter a estabilidade estrutural para minimizar o risco potencial de mutação. Caso contrário, o corpo poderia estar em risco de desenvolver uma doença. A desnaturação e agregação de proteínas é responsável pela cegueira, doença de Alzheimer e muitas outras doenças neurodegenerativas. (Ref.4)

Denaturação que implica uma mudança na estrutura química não é aplicável para explicar a desnaturação do álcool na indústria alimentar. Trata-se de um aspecto diferente. A desnaturação a este respeito não implica uma mudança na estrutura, mas apenas a adição de uma substância nociva a um alimento ou bebida. A estrutura química do álcool desnaturado, por exemplo, não é alterada; significa apenas que tem aditivos para o tornar intragável aos seres humanos.

Funções da desnaturação

A nível celular, a desnaturação é um passo crucial, particularmente em muitos processos de ADN (como descrito acima). Ela “abre” parcialmente” o ADN e permite a replicação ou transcrição para prosseguir. Caso contrário, os fios de ADN não podem ser copiados em preparação para a mitose ou na criação de uma transcrição de mRNA para a tradução de proteínas. Ao nível do sistema biológico, a desnaturação é utilizada pelo organismo para matar agentes patogénicos. Fá-lo através da regulação do pH e das secreções bioquímicas. A desnaturação é também importante durante a digestão de alimentos. As proteínas nos alimentos são desnaturadas pela acção das enzimas digestivas libertadas.

No campo médico, o mesmo princípio é aplicado quando se utiliza um mecanismo de desnaturação para matar bactérias, vírus, e outras células causadoras de doenças. Em laboratório e investigação, a desnaturação é um processo favorecido numa reacção em cadeia da polimerase, uma técnica utilizada para produzir rapidamente várias cópias in vitro de ADN.

Termos relacionados

• Teste de desnaturação alcalina

Ver Também

• Proteína
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• Ácido nucleico
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1. Transcrição (biologia) | Artigos de biologia, Tutorials & Dicionário Online. (2019). Recuperado de Artigos de Biologia, Tutoriais & Dicionário Online website: https://www.biologyonline.com/dictionary/transcription-biology/
2. Tamás, M. J., Sharma, S. K., Ibstedt, S., Jacobson, T., & Christen, P. (2014-03-04). “Heavy Metals and Metalloids As a Cause for Protein Misfolding and Aggregation”. Biomoleculas. 4 (1): 252-267.

li>Konermann, L. (2012-05-15). Desdobramento de Proteínas e Desnaturantes. eLS. Chichester, UK: John Wiley & Sons, Ltd.

3. Meredith, S. C. (2005). Desnaturação e agregação de proteínas: Respostas celulares às proteínas desnaturadas e agregadas. Annals of the New York Academy of Sciences, 1066, 181-221. https://doi.org/10.1196/annals.1363.030